‘Nature’ dergisinde yayınlanan ve proje dahilindeki çalışmayı özetleyen makalenin yazarlarından Prof. James Whisstock, perforinin varlığının 1980 yılından bu yana bilindiğini, fakat yapısı ile çalışma mekanizmasının gizemini koruduğunu söylüyor.
Araştırma ekibinin bir bölümü Monash Üniversitesi’nde bulunan Synchrotron adlı büyük, dairesel parçacık hızlandırıcıyı kullanarak, perforin kristalleri üzerine x ışınlarını çarptırmışlar. Sonrasında perforinlerce meydana getirilen x ışın kırınımları ölçülerek proteinlerin yapısı ortaya çıkarılmış.
Bu süreç işlerken Londra’da bulunan diğer ekip, önceki gibi bir diğer kristalografi tekniği olan kriyo elektron mikroskobi yöntemini kullanarak, perforinlerin zarlar üzerindeki gözenekleri nasıl oluşturduğunu incelemişler. İki ekibin ulaştığı sonuçların birleştirilmesiyle perforin proteininin işleyişini gösteren bir tablo elde edilmiş.
Whisstock sonuçlara bakarak, perforinin anahtara benzeyen uzun, ince ve oldukça yassı bir yapıda olduğunu açıklıyor: “Proteinin, anahtarın elle tutulan kısmına benzer şekilde genişleyen bölümü hücre zarına bağlanırken, uzun kısmı diğer perforin moleküllerindeki kilitlere tutunuyor. Takip eden süreçte bir daire yapısı meydana getiren proteinler, hücre zarında bir gözenek meydana getirerek, T-hücrelerinden gelen sitotoksik (hücrede zehir etkisi yaratan) moleküllerin içeri girmelerine ve hücreyi yok etmelerine olanak sağlıyor.”
Perforin proteinlerinin, T-hücrelerinin yanlışlıkla sağlam dokulara saldırdığı Tip 1 diabet gibi otoimmün hastalıklarla da ilişkili olduğu düşünülüyor. Projeyle birlikte protein yapı ve çalışma mekanizmasının ortaya konması, bu tip hastalıkların tedavisinde etkin bir çözüm bulunma ihtimalini de güçlendiriyor.
- Etiketler :
- Haberler
